Introduzione:

I recettori immunitari delle piante, noti come proteine ​​NLR (Leucine-Rich Repeat) che legano i nucleotidi, svolgono un ruolo fondamentale nella difesa delle piante dalle infezioni patogene e dagli stress ambientali. Nonostante la loro importanza, i meccanismi molecolari alla base della loro attivazione e interazione con gli effettori dei patogeni rimangono in gran parte sconosciuti a causa delle difficoltà nell’ottenere informazioni strutturali ad alta risoluzione. I recenti progressi nella microscopia crioelettronica (crio-EM) hanno aperto nuove strade per visualizzare i dettagli intricati dei complessi proteici, compresi gli NLR. Questa svolta ha portato alle prime intuizioni strutturali sull’architettura e sull’assemblaggio dei complessi dei recettori immunitari delle piante.

Scoperta di strutture NLR:

Utilizzando la tecnica cryo-EM, i ricercatori sono riusciti a catturare le strutture tridimensionali di varie proteine ​​NLR di diverse specie vegetali. Questi studi hanno rivelato la forma e l’organizzazione complessiva degli NLR, fornendo una comprensione dettagliata della loro architettura di dominio. Le proteine ​​NLR sono tipicamente costituite da un dominio centrale di legame dei nucleotidi (dominio NB) e domini multipli ripetuti ricchi di leucina (LRR). Il dominio NB è responsabile del legame e della segnalazione dell'ATP, mentre i domini LRR mediano le interazioni proteina-proteina.

Oligomerizzazione NLR e formazione complessa:

Analisi strutturali hanno dimostrato che le proteine ​​NLR possono formare oligomeri, spesso dimeri o tetrameri, nel loro stato inattivo. Questi oligomeri fungono da elementi costitutivi per l’assemblaggio di complessi di recettori immunitari più grandi. La formazione di questi complessi di ordine superiore è regolata da vari fattori, tra cui la presenza di effettori patogeni e di molecole segnale.

Riconoscimento e attivazione degli effettori:

Dopo il riconoscimento di specifici effettori patogeni o segnali di pericolo, le proteine ​​NLR subiscono cambiamenti conformazionali che promuovono la loro interazione con i componenti immunitari a valle. Queste interazioni innescano cascate di segnali immunitari, che portano all’attivazione di risposte di difesa contro l’agente patogeno invasore. Gli studi strutturali hanno fornito preziose informazioni sui meccanismi molecolari del riconoscimento degli effettori e sui cambiamenti conformazionali che si verificano durante l'attivazione dell'NLR.

Implicazioni per la resistenza alle malattie delle piante:

Comprendere le basi strutturali delle interazioni dei recettori immunitari delle piante ha implicazioni significative per migliorare la resistenza alle malattie nelle colture. Manipolando la struttura e la funzione degli NLR attraverso l’ingegneria genetica o inibitori di piccole molecole, è possibile migliorare l’immunità delle piante e sviluppare colture più resistenti con una dipendenza ridotta dai pesticidi chimici.

Conclusione:

Le recenti scoperte nell’ottenimento di informazioni strutturali sui recettori immunitari delle piante utilizzando la crio-EM hanno rivoluzionato la nostra comprensione di queste proteine ​​di difesa essenziali. La visualizzazione dell'architettura delle proteine ​​NLR e il loro assemblaggio in complessi funzionali fornisce una solida base per studi futuri sulle vie di segnalazione immunitaria e lo sviluppo di nuove strategie per combattere le malattie delle piante.